Среди протеаз растительного происхождения цистеиновые папаиноподобные эндопептидазы, такие как фицин, бромелин и папаин, занимают важное место благодаря их высокой протеолитической активности в физиологическом диапазоне значений pH среды. Процессы термической агрегации и автолиза молекул протеаз могут оказывать существенное влияние на их активность и соответственно перспективы практического применения. К настоящему времени механизмы агрегации молекул белков еще недостаточно изучены, однозначно предсказать их агрегационную устойчивость на основании аминокислотной последовательности пока не удается. В связи с этим целью работы было изучение процессов термической агрегации и автолиза молекул некоторых цистеиновых протеаз. Установлено, что несмотря на схожие структурные и функциональные свойства фицина, бромелина и папаина процессы их термической агрегации протекают с различной интенсивностью. В частности, фицин и бромелин примерно сопоставимы по показателям их агрегационной устойчивости, тогда как папаин существенно менее подвержен процессам агрегации при воздействии повышенных температур. Выдвинуто предположение о том, что на устойчивость названных цистеиновых протеаз к процессам агрегации существенное влияние оказывают наличие и конфигурация внутренних структур молекулы, таких как полости, туннели и поры, а также зарядовые свойства ее поверхности.
Indexing
Scopus
Crossref
Higher Attestation Commission
At the Ministry of Education and Science of the Russian Federation