С помощью атомно-силовой микроскопии, ИК-Фурье-спектроскопии, флуориметрического анализа с использованием красителя тиофлавина Т и рентгеновской дифракции изучены морфологические и структурные особенности коагрегатов двух мышечных белков саркомерного цитокскелета – титина и миозин-связывающего белка С (С-белка). Обнаружено, что в растворе, содержащем 30 мМ КСl, наблюдались структуры, напоминающие пленку с множественными разрывами, в то время как в растворе, содержащем 150 мМ КСl, исследуемые белки формировали сферические агрегаты. Полученные данные расширяют представления об особенностях агрегации саркомерных мышечных белков и важны для лучшего понимания их взаимодействия в саркомерах in vivo.
Методом электронной микроскопии исследовано влияние пептида Thr-Ser-Lys-Tyr, выделенного из мозга истинного гибернанта длиннохвостого суслика Spermophilus undulatus, на полимеризацию/деполимеризацию актина в условиях in vitro. При инкубации пептида с глобулярным (мономерным) актином в концентрациях 0.1 мг/мл (в соотношении 1 : 1) наблюдалось образование одиночных нитей актина. При добавлении пептида к сформированным нитям актина не наблюдалось каких-либо эффектов, в частности деполимеризации актина. Обсуждается возможное участие пептида в полимеризации актина in vivo и возможный вклад в восстановление функциональной активности центральной нервной системы при выходе зимоспящего животного из состояния гипотермии.
Индексирование
Scopus
Crossref
Высшая аттестационная комиссия
При Министерстве образования и науки Российской Федерации