By this author

Investigation of H1-Histamine Receptor Binding Patterns to Antidepressants and New Allergy Drugs

Issue number 3 from 02.04.2025

С использованием методов компьютерной химии – квантово-химических методов и гибкого докинга – исследованы особенности пространственной организации белок-лигандных комплексов, образующихся в результате связывания Н1-гистаминового рецептора с набором лекарственных средств. Для изучения были выбраны представители антигистаминных препаратов различных поколений, препарат, относящийся к группе противорвотных средств, а также несколько представителей класса трициклических антидепрессантов, обладающих выраженным антигистаминным эффектом. Результаты исследования потенциально могут быть использованы для разработки антигистаминных препаратов нового поколения.

43 0

Investigation of the Interactions of Methyl-β-Cyclodextrin and Amphotericin B with Erythrocyte Membrane Components by Molecular Docking

Issue number 5 from 13.12.2025

Цель работы – анализ взаимодействий метил-β-циклодекстрина и амфотерицина В со спектрином, актином и гемоглобином методом молекулярного докинга. Структуры белков взяты из РОВ. Полноатомные модели белков «очищены» от молекул воды и компонентов буфера, выполнена расстановка зарядов на поверхности, выбраны ячейки для «слепого» докинга. Структурные формулы метил-β-циклодекстрина и амфотерицина В взяты из PubChem, сконвертированы в HyperChem. Оптимизация геометрии проводилась с использованием модельного потенциала MM+, жесткие/фиксированные структуры оптимизированы полуэмпирическим квантово-химическим методом PM3. Взаимодействия белково-лигандных комплексов описывали с помощью PLIP. Полная энергия связывания для всех комплексов составила от –4.4 до –10.3 ккал/моль. Комплексы формировались за счет водородных, ван-дер-ваальсовых связей и солевых мостиков. Визуализация наиболее энергетически выгодных положений подтвердила, что и амфотерицин В, и метил-β-циклодекстрин локализовались в центральных полостях гемоглобина и актина и на дистальных участках α- и β-субъединии спектрина. Амфотерицин В образовывал более стабильные комплексы с каждым из белков: прочность водородных связей и количество гидрофобных контактов с белками были выше, чем для комплексов с метил-β-циклодекстрином.

25 0