By this author

Cycloastragenol Exerts Antiapoptotic Effect on Human Lymphocytes under UV-Irradiation

Issue number 3 from 05.03.2025

Исследованы изменения уровня некоторых маркерных показателей апоптоза (липидной асимметрии плазматических мембран, продукции активных форм кислорода, оксида азота, концентрации ионизированного кальция) лимфоцитов крови человека, модифицированных воздействием пероксида водорода (10 моль/л) и УФ-света (254 нм, 1510 Дж/м) в присутствии циклоастрагенола (10–10 моль/л). Обнаружено снижение интенсивности процессов апоптотической гибели лимфоцитов после воздействия УФ-света в присутствии циклоастрагенола (10 моль/л). Выявлено, что цитопротекторное действие циклоастрагенола на лимфоциты обусловлено снижением уровня внутриклеточных активных форм кислорода и ионов кальция, повышением активности каталазы и глутатионредуктазы и продукции оксида азота. Обсуждаются возможные механизмы действия циклоастрагенола как регулятора процессов апоптотической гибели лимфоцитов, индуцированной воздействием УФ-излучения и пероксида водорода.

45 0

Investigation of the Interactions of Methyl-β-Cyclodextrin and Amphotericin B with Erythrocyte Membrane Components by Molecular Docking

Issue number 5 from 13.12.2025

Цель работы – анализ взаимодействий метил-β-циклодекстрина и амфотерицина В со спектрином, актином и гемоглобином методом молекулярного докинга. Структуры белков взяты из РОВ. Полноатомные модели белков «очищены» от молекул воды и компонентов буфера, выполнена расстановка зарядов на поверхности, выбраны ячейки для «слепого» докинга. Структурные формулы метил-β-циклодекстрина и амфотерицина В взяты из PubChem, сконвертированы в HyperChem. Оптимизация геометрии проводилась с использованием модельного потенциала MM+, жесткие/фиксированные структуры оптимизированы полуэмпирическим квантово-химическим методом PM3. Взаимодействия белково-лигандных комплексов описывали с помощью PLIP. Полная энергия связывания для всех комплексов составила от –4.4 до –10.3 ккал/моль. Комплексы формировались за счет водородных, ван-дер-ваальсовых связей и солевых мостиков. Визуализация наиболее энергетически выгодных положений подтвердила, что и амфотерицин В, и метил-β-циклодекстрин локализовались в центральных полостях гемоглобина и актина и на дистальных участках α- и β-субъединии спектрина. Амфотерицин В образовывал более стабильные комплексы с каждым из белков: прочность водородных связей и количество гидрофобных контактов с белками были выше, чем для комплексов с метил-β-циклодекстрином.

24 0