ОБНБиофизика Biophysics

  • ISSN (Print) 0006-3029
  • ISSN (Online) 3034-5278

СПЕКТРАЛЬНО-КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ ТРИПТОФАНА В СОСТАВЕ ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО И БЫЧЬЕГО СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА ПРИ РАЗЛИЧНЫХ ТЕМПЕРАТУРАХ

Код статьи
S0006302925020031-1
DOI
10.31857/S0006302925020031
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 70 / Номер выпуска 2
Страницы
240-250
Аннотация
Исследована температурная зависимость длительности флуоресценции триптофана в составе человеческого и бычьего сывороточного альбумина в водном растворе и глицерине в диапазоне температур от –170°C до 20°C. Построена модель прямых и обратных электронных переходов в молекуле триптофана из возбужденного в основное состояние и в состояние с переносом заряда. Определены три основные спектральные области флуоресценции триптофана с различным поведением температурных зависимостей скоростей перехода из возбужденного состояния триптофана в состояниe с переносом заряда. Установлено, что динамика системы водородных связей в выделенных спектральных областях оказывает определяющее влияние на характер изменения длительности флуоресценции триптофана. Обнаруженная в работе нелинейная зависимость скоростей внутримолекулярных переходов от температуры определяется взаимодействием молекул триптофана с его микроокружением. Перестройки в системе водородных связей белка альбумина, содержащего молекулу триптофана, оказывают определяющее влияние на процессы дезактивации возбуждения в триптофане.
Ключевые слова
человеческий сывороточный альбумин бычий сывороточный альбумин триптофан флуоресценция
Дата публикации
24.10.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
19

Библиография

  1. 1. Dashnau J. L., Zelent B., and Vanderkooi J. M. Tryptophan interactions with glycerol/water and trehalose/sucrose cryosolvents: infrared and fluorescence spectroscopy and ab initio calculations. Biophys. Chem., 71, 114 (2005). DOI: 10.1016/j.bpc.2004.10.003
  2. 2. Schlamadinger D. E., Gable J. E., and Kim J. E. Hydrogen bonding and solvent polarity markers in the UV resonance Raman spectrum of tryptophan: application to membrane proteins. J. Phys. Chem. B, 113, 14769 (2009). DOI: 10.1021/jp905473y
  3. 3. Burshtein E. A. Intrinsic protein luminescence as a tool for studying fast structural dynamics. Mol. Biol. (Moscow), 17, 455 (1983).
  4. 4. Knox P. P., Gorokhov V. V., Korvatovskiy B. N., Lukashev E. P., Goryachev S. N., Paschenko V. Z., and Rubin A. B. The effect of light and temperature on the dynamic state of Rhodobacter sphaeroides reaction centers proteins determined from changes in tryptophan fluorescence lifetime and P+QA – recombination kinetics. J. Photochem. Photobiol. B, 180, 140 (2018). DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2018.01.027
  5. 5. Knox P. P., Korvatovskiy B. N., Gorokhov V. V., Goryachev S. N., Mamedov M. D., and Paschenko V. Z. Comparison of tryptophan fluorescence lifetimes in cyanobacterial photosystem I frozen in the light and in the dark. Photosynt. Res., 139, 441 (2019). DOI: 10.1007/s11120-018-0595-8
  6. 6. Szabo A. G. and Rayner D. M. Fluorescence decay of tryptophan conformers in aqueous solution. J. Am. Chem. Soc., 102, 554 (1980). DOI: 10.1021/ja00522a020
  7. 7. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd ed. (Springer, N.-Y., 2006). DOI: 10.1007/978-0-387-46312-4
  8. 8. Adams P. D., Chen Y., Ma K., Zagorski M. G., Sonnichsen F. D., McLaughlin M. L., and Barkley M. D. Intramolecular quenching of tryptophan fluorescence by the peptide bond in cyclic hexapeptides. J. Am. Chem. Soc., 124, 9278 (2002). DOI: 10.1021/ja0167710
  9. 9. Ross J. A. and Jameson D. M. Time-resolved methods in biophysics. 8. Frequency domain fluorometry: applications to intrinsic protein fluorescence. Photochem. Photobiol. Sci., 7, 1301 (2008). DOI: 10.1039/b804450n
  10. 10. Knox P. P., Gorokhov V. V., Korvatovsky B. N., Grishanova N. P., Goryachev S. N., and Paschenko V. Z. Specific features of the temperature dependence of tryptophan fluorescence lifetime in the temperature range of –170 –20C. J. Photochem. Photobiol. A, 393, 112435 (2020). DOI: 10.1016/j.jphotochem.2020.112435
  11. 11. Gorokhov V. V., Knox P. P., Korvatovskiy B. N., Seyfullina N. Kh., Goryachev S. N., and Paschenko V. Z. Temperature dependence of tryptophan fluorescence lifetime in aqueous glycerol and trehalose solutions. Biochemistry (Moscow), 82, 1269 (2017). DOI: 10.1134/S0006297917110049
  12. 12. Paschenko V. Z., Gorokhov V. V., Korvatovsky B. N., Knox P. P., Grishanova N. P., and Goryachev S. N. A study of the temperature dependence of tryptophan fluorescence lifetime in the range of –170°С to +20°С in various solvents. Biophysics, 66, 385 (2021). DOI: 10.1134/S0006350921030143
  13. 13. Han K. L. and Zhao G. J. Hydrogen bonding and transfer in the excited state (John Wiley&Sons Ltd., Chichester, UK, 2011). DOI: 10.1002/9780470669143
  14. 14. Gorokhov V. V., Korvatovsky B. N., Knox P. P., Grishanova N. P., Goryachev S. N., Pashchenko V. Z., and Rubin A. B. Temperature dependence of tryptophan fluorescence lifetime as an indicator of its microenvironment dynamics. Dokl. Biochem. Biophys. (Moscow), 498, 170 (2021). DOI: 10.1134/S1607672921030030
  15. 15. Gorokhov V. V., Knox P. P., Korvatovsky B. N., Goryachev S. N., Paschenko V. Z., and Rubin A. B. Influence of the microenvironment dynamics of tryptophan on its fluorescence parameters at different temperature. Biophysics, 68, 503 (2023). DOI: 10.1134/S0006350923040061
  16. 16. Knox P. P., Lukashev E. P., Gorokhov V. V., Seifullina N. Kh., and Paschenko V. Z. Relaxation processes accompanying electron stabilization in the quinone acceptor part of Rb. sphaeroides reaction centers. J. Photochem. Photobiol. B., 189, 145 (2018). DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2018.10.005
  17. 17. Gorokhov V. V., Knox P. P., Korvatovsky B. N., Lukashev E. P., Goryachev S. N., Paschenko V. Z., and Rubin A. B. Comparison of spectral and temporal fluorescence parameters of aqueous tryptophan solutions frozen in the light and in the dark. Chem. Phys., 571, 111919 (2023). DOI: 10.1016/j.chemphys.2023.111919
  18. 18. Doster W. The dynamical transition of proteins, concepts and misconceptions. Eur. Biophys. J., 37, 591 (2008). DOI: 10.1007/s00249-008-0274-3
  19. 19. Liu H., Zhang H., and Jin B. Fluorescence of tryptophan in aqueous solution. Spectrochim. Acta A: Mol. Biomol. Spectrosc., 106, 54 (2013). DOI: 10.1016/j.saa.2012.12.065
  20. 20. Blinc R. and Zeks B. Soft modes in ferroelectrics and antiferroelectrics (Am. Elsevier Publ. Comp. Inc, N.-Y., 1974). DOI: 10.1088/0031-9112/27/3/038
  21. 21. Finkelstein A. V. and Ptitsyn O. B. Protein physics: A course of lectures (Elsevier Sci., 2016). DOI: 10.13140/RG.2.1.1319.8320
  22. 22. Wang H., Lin S., Allen J. P., Williams J. A. C., Blankert S., Laser C., and Woodbury N. W. Protein dynamics control the kinetics of initial electron transfer in photosynthesis. Science, 316, 747 (2007). DOI: 10.1126/science.1140030
  23. 23. Wang H., Lin S., Katilius E., Laser C., Allen J. P., Williams J. A. C., and Woodbury N. W. Unusual temperature dependence of photosynthetic electron transfer due to protein dynamics. J. Phys. Chem. B, 113, 818 (2009). DOI: 10.1021/jp807468c
  24. 24. Nicholson J. P., Wolmarans M. R., and Park G. R. The role of albumin in critical illness. Brit. J. Anaestesia, 85, 599 (2000). DOI: 10.1093/bja/85.4.599
  25. 25. Togashi D. M., Ryder A. G., McMahon D., Dunne P., and McManus J. Fluorescence study of bovine serum albumin and Ti and Sn oxide nanoparticles interactions. In: Diagnostic Optical Spectroscopy in Biomedicine IV, Ed. By D. Schweitzer and M. Fitzmaurice (Proc. of SPIE-OSA Biomedical Optics, 2007), vol. 6628, paper 6628_61. DOI: 10.1364/ECBO.2007.6628_61
  26. 26. Carter D. C. and Ho J. X. Structure of serum albumin. In: Advances in Protein Chemistry, Ed. by C. B. Anfinsen, J. T. Edsall, F. M. Richards, and D. S. Eisenberg (Acad. Press, San Diego, 1994), vol. 45, pp. 153–203. DOI: 10.1016/S0065-3233(08)60640-3
  27. 27. Bell K. L. and Brenner H. C. Phosphorescence and optically detected magnetic resonance study of the tryptophan residue in human serum albumin. Biochemistry, 21, 799 (1982). DOI: 10.1021/bi00533a034
  28. 28. Peterman B. F. and Laidler K. J. Study of reactivity of tryptophan residues in serum albumins and lysozyme by N-bromosuccinamide fluorescence quenching. Arch. Biochem. Biophys., 199, 158 (1980). DOI: 10.1016/0003-9861(80)90268-4
  29. 29. Vandewal K. Interfacial charge transfer states in condensed phase systems. Annu. Rev. Phys. Chem., 67, 113 (2016). DOI: 10.1146/annurev-physchem-040215-112144
  30. 30. Marcus R. A. and Sutin N. Electron transfers in chemistry and biology. Biochim. Biophys. Acta, 811, 265 (1985). DOI: 10.1016/0304-4173(85)90014-X
  31. 31. Punyiczki M. and Rosenberg A. The effect of viscosity on the accessibility of the single tryptophan in human serum albumin. Biophys. Chem., 42, 93 (1992). DOI: 10.1016/0301-4622(92)80011-s
  32. 32. Moriyama Y., Ohta D., Hachiya K., Mitsui Y., and Takeda K. Fluorescence behavior of tryptophan residues of bovine and human serum albumins in ionic surfactant solutions: a comparative study of the two and one tryptophan(s) of bovine and human albumins. J. Prot. Chem., 15, 265 (1996). DOI: 10.1007/BF01887115
  33. 33. Jeremias H. F., Lousa D., Hollmann A., Coelho A. C., Baltazar C. S., Seixas J. D., Marques A. R., Santos N. C., Romao C. C., and Soares C. M. Study of the interactions of bovine serum albumin with a molybdenum(II) carbonyl complex by spectroscopic and molecular simulation methods. PLoS One, 13 (9), e0204624 (2018). DOI: 10.1371/journal.pone.0204624
  34. 34. Ghisaidoobe A. B. T., and Chung S. J. Intrinsic tryptophan fluorescence in the detection and analysis of proteins: a focus on Forster resonance energy transfer techniques. Int. J. Mol. Sci., 15, 22518 (2014). DOI: 10.3390/ijms151222518
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека