References

1. 1. Rawlings N. D. and Barrett A. J. Evolutionary families of peptidases. Biochem. J., 290, 205–218 (1993). DOI: 10.1042/bj2900205
2. 2. Kaur J. and Singh P. K. Trypsin detection strategies: a review. Crit. Rev. Anal. Chem., 52 (5), 949–967 (2022). DOI: 10.1080/10408347.2020.1846490
3. 3. Barrett A. J. and Rawlings N. D. Families and clans of serine peptidases. Arch. Biochem. Biophys., 318, 247–250 (1995). DOI:10.1006/abbi.1995.1227
4. 4. Chen J. S. and Maniwa M. Influence of trypsin on the biological bonding of cartilaginous surface to bone in rabbits. Arch. Orthop. Trauma Surg., 120 (10), 587–591 (2000). DOI: 10.1007/s004020000139
5. 5. Jamal G. A., Jahangirian E., Hamblin M. R., Mirzaei H., Tarrahimofrad H., and Alikowsarzadeh N. Proteases, a powerful biochemical tool in the service of medicine, clinical and pharmaceutical. Prepar. Biochem. Biotechnol., 55 (1), 1–25 (2024). DOI: 10.1080/10826068.2024.2364234
6. 6. Dandona P., Hodson M., Bell J. Ramdial L., Beldon I., and Batten J. C. Serum immunoreactive trypsin in cystic fibrosis. Thorax, 36, 60–62 (1981). DOI: 10.1136/thx.36.1.60
7. 7. Fonseca V., Epstein O., and Katrak A. Serum immunoreactive trypsin and pancreatic lipase in primary biliary cirrhosis. Clin. Pathol. J., 39, 638–640 (1986). DOI: 10.1136/jcp.39.6.638
8. 8. Bode W. Aktivierung, aktivitat und inhibierung des rindertrypsins. Naturwissenschaften. 66 (5), 251–258 (1979). DOI:10.1007/bf00571605
9. 9. Walsh K. A. Versatility of Proteins. Methods Enzymol., 19, 41–63 (1970).
10. 10. Evnouchidou I. and Endert P. Peptide trimming by endoplasmic reticulum aminopeptidases: Role of MHC class I binding and ERAP dimerization. Hum. Immunol., 80, 290–295 (2019). DOI: 10.1016/j.humimm.2019.01.003
11. 11. Klasen H. J. A review on the nonoperative removal of necrotic tissue from burn wounds. Burns, 26 (3), 207–222 (2000). DOI: 10.1016/s0305-4179(99)00117-5
12. 12. Панкова С. М., Холявка М. Г., Кондратьев М. С., Вышкворкина Ю. М., Лукин А. Н. и Артюхов В. Г. Матрица хитозана как фотомодулятор для бромелина. Радиац. биология. Радиоэкология, 61 (5), 451–459 (2021). DOI: 10.31857/S0869803121050088
13. 13. Tischer W. and Wedekind F. Immobilized Enzymes: Methods and Applications. Topics Curr. Chem., 200, 96–100 (1999). DOI:10.1007/3-540-68116-7_4
14. 14. Jesionowski T., Zdarta J., and Krajewska B. Enzyme immobilization by adsorption: a review. Adsorption, 20, 801–821 (2014). DOI: 10.1007/s10450-014-9623-y
15. 15. Imam H. T., Marr P. C., and Marr A. C. Enzyme entrapment, biocatalyst immobilization without covalent attachment. Green Chem., 23 (14), 4980–5005 (2021). DOI: 10.1039/d1gc01852c
16. 16. Pierre A. C. The sol-gel encapsulation of enzymes. Biocatalysis and Biotransformation, 22 (3), 145–170 (2004). DOI: 10.1080/10242420412331283314
17. 17. Приворотская Е. А. Получение стабилизированных форм гидролитических ферментов технического и фармацевтического назначения. Дис. … канд. хим. Наук (РХТУ им. Д.И. Менделеева, М., 2017).
18. 18. Кудряшова Е. В. Функционирование и структура белков на поверхностях раздела фаз. Новые методы исследования (Palmarium Acad. Publ., 2013).
19. 19. Холявка М. Г. и Артюхов В. Г. Иммобилизованные биологические системы: биофизические аспекты и практическое применение (Воронеж, 2017).
20. 20. Biro E., Nemeth A. S., and Sisak C. Preparation of chitosan particles suitable for enzyme immobilization. J. Biochem. Biophys. Methods., 70 (6), 1240–1246 (2008). DOI: 10.1016/j.jprot.2007.11.005
21. 21. Панкова С. М., Сакибаев Ф. А., Холявка М. Г., Вышкворкина Ю. М., Лукин А. Н. и Артюхов В. Г. Исследование процессов взаимодействия трипсина с ионообменными волокнами и хитозаном. Биоорган. химия, 47 (3), 400–412 (2021). DOI: 10.31857/S0132342321030143
22. 22. Baidamshina D. R., Trizna E. Y., Agafonova M. N., Chirkova M. N., Vasileva O. S., Akhmetov N., ShubinaV. V., Porfiryev A. G., Semenova E. V., Sachenkov O. A., Baltina T. V., Kayumov A. R., Koroleva V. A., Pankova S. M., Artyukhov V. G., Holyavka M. G., and Bogachev M. I. Anti-biofilm and wound-healing activity of chitosan-immobilized ficin. Int. J. Biol. Macromol., 164, 4205–4217 (2020). DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.09.030
23. 23. Владимиров Ю. А. и Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов (Высшая школа, М., 1989).
24. 24. Рощупкин Д. И. и Артюхов В. Г. Основы фотобиофизики (Воронеж, 1997).
25. 25. Tardivo J. P., Del Giglio A., de Oliveira C. S., Gabrielli D. S., Junqueira H. C., Tada D. B., and Baptista M. S. Methylene blue in photodynamic therapy: From basic mechanisms to clinical applications. Photodiagnosis Photodyn. Ther., 2 (3), 175–191 (2005). DOI: 10.1016/S1572-1000(05)00097-9
26. 26. Jang M., Ko D., Choi Y., Yan B., Jin X., Kim D. K., and Piao Y. Self-organized hierarchically porous carbon coated on carbon cloth for high-performance freestanding supercapacitor electrodes. J. Electroanalyt. Chem., 895, 115532 (2021). DOI: 10.1016/j.jelechem.2021.115456
27. 27. Pecci L., Montefoschi G., and Antonucci A. Formation of nitrotyrosine by methylene blue photosensitized oxidation of tyrosine in the presence of nitrite. Biochem. Biophys. Res. Commun., 289 (1), 305–309 (2001). DOI: 10.1006/bbrc.2001.5971
28. 28. Tacal O., Li B., Lockridge O., and Schopfer L. M. Resistance of human butyrylcholinesterase to methylene bluecatalyzed photoinactivation; mass spectrometry analysis of oxidation products. Photochem. Photobiol., 89 (2), 336–348 (2013). DOI: 10.1111/php.12016
29. 29. Ragas X., He X., Agut M., Roxo-Rosa M., Gonsalves A., Serra A., and Nonell S. Singlet oxygen in antimicrobial photodynamic therapy: Photosensitizer-dependent production and decay in E. coli. Molecules, 18 (3), 2712–2725 (2013). DOI: 10.3390/molecules18032712
30. 30. Wei X., Wang W., and Chen K. ZnO: Er, Yb, Gd particles designed for magnetic-fluorescent imaging and near-infrared light triggered photodynamic therapy. J. Phys. Chem. C, 117 (45), 23716–23729 (2013). DOI: 10.1021/jp4071696.
31. 31. Qin M., Hah H. J., and Kim G. Methylene blue covalently loaded polyacrylamide nanoparticles for enhanced tumortargeted photodynamic therapy. Photochem. Photobiol. Sci., 10 (5), 832–841 (2011). DOI: 10.1039/c1pp05022b
32. 32. Silman I., Roth E., and Paz A., The specific interaction of the photosensitizer methylene blue with acetylcholinesterase provides a model system for studying the molecular consequences of photodynamic therapy. Chemicobiol. Interactions, 203 (1), 63–66 (2013). DOI: 10.1016/j.cbi.2012.10.021
33. 33. Tardivo J. P., Giglio A. D., and Oliveira C. S. Methylene blue in photodynamic therapy: from basic mechanisms to clinical applications. Photodiagn. Photodynamic Therapy, 2, 175–191 (2005). DOI: 10.1016/S1572-1000(05)00097-9
34. 34. McCormick J. P., Fischer J. R., Pachlatko J. P., and Eisenstark A. Characterization of a cell-lethal product from the photooxidation of tryptophan: hydrogen peroxide. Science, 191, 468–469 (1976). DOI: 10.1126/science.1108203
35. 35. Vorobey V. and Pinchuk S. V. Formation and photosensitizing activity of protein tryptophanile photochemical breakdown products in isolated erythrocyte membranes. Biofizika, 40, 342–346 (1995).
36. 36. Catalfo A., Bracchitta G., and De Guidi G. Role of aromatic amino acid tryptophan UVA-photoproducts in the determination of drug photosensitization mechanism: a comparison between methylene blue and naproxen. Photochem. Photobiol. Sci., 8 (10), 1467–1475 (2009). DOI: 10.1039/b9PP00028c
37. 37. Владимиров Ю. А. Инактивация ферментов ультрафиолетовым облучением. Соросовский образоват. журн., 2, 20–27 (2001).
38. 38. Панкова С. М., Холявка М. Г., Артюхов В. Г., Лукин А. Н. и Вышкворкина Ю. М. ИК-спектроскопия в исследовании процессов УФ-модификации иммобилизованного трипсина. Сорбционные и хроматографические процессы, 19 (4), 489–497 (2019). DOI: 10.17308/sorpchrom.2019.19/788
39. 39. Холявка М. Г., Панкова С. М., Вышкворкина Ю. М., Лукин А. Н., Кондратьев М. С. и Артюхов В. Г. Хитозан и сукцинат хитозана как фотопротекторы для иммобилизованного на их матрице папаина. Радиац. биология. Радиоэкология, 62 (5), 532–542 (2022). DOI: 10.31857/S086980312205006X
40. 40. Логинова О. О., Холявка М. Г., Артюхов В. Г. и Беленова А. С. Подбор методики количественного определения трипсина, иммобилизованного на матрице хитозана, и его каталитической активности. Вестн. ВГУ. Сер.: Химия. Биология. Фармация, 2, 116–119 (2013).
41. 41. Холявка М. Г., Артюхов В. Г. и Сазыкина С. М. Исследование процессов УФ-модификации свободного и иммобилизованного трипсина. Радиац. биология. Радиоэкология, 57 (1), 66–70 (2017). DOI: 10.7868/S0869803117010064
42. 42. Холявка М. Г., Панкова С. М., Вышкворкина Ю. М., Лукин А. Н., Кондратьев М. С. и Артюхов В. Г. Хитозан как фотопротектор для иммобилизованного на его матрице папаина. Биофизика, 67 (3), 467–476 (2022). DOI: 10.31857/S0006302922030061
43. 43. Sorokin A. V., Goncharova S. S., Lavlinskaya M. S., Holyavka M. G., Faizullin D. A., Kondratyev M. S., Kannykin S. V., Zuev Yu. F., and Artyukhov V. G. Carboxymethyl cellulose-based polymers as promising matrices for ficin immobilization. Polymers, 15 (3), 649 (2023). DOI: 10.3390/polym15030649
44. 44. Малыхина Н. В., Ольшанникова С. С., Холявка М. Г., Сорокин А. В., Лавлинская М. С., Артюхов В. Г., Файзуллин Д. А. и Зуев Ю. Ф. Получение комплексов фицина с карбоксиметилхитозаном и n-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозаном и изучение их структурных особенностей. Биоорган. химия, 49 (1), 93–104 (2023). DOI: 10.31857/S0132342322060173
45. 45. Varallyay E., Lengyel Z., and Graf L. The role of disulfide bond C191−C220 in trypsin and chymotrypsin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 230 (3), 592–596 (1997). DOI: 10.1006/bbrc.1996.6009
46. 46. Andrady A., Torikai A., and Kobatake T. Spectral sensitivity of chitosan photodegradation. J. Appl. Polymer Sci., 62 (9), 1465–1471 (1996). DOI: 10.1002/(SICI)1097-4628(19961128)62:93.0.CO;2-Y
47. 47. Praxedes A. P. P., Silva A. J. C., and Silva R. C. Effects of UV irradiation on the wettability of chitosan films containing dansyl derivatives. J. Colloid Interface Sci., 376 (1), 255–261 (2012). DOI: 10.1016/j.jcis.2012.02.056
48. 48. Ильина А. В. и Варламов В. П. Нейтрализация активных форм кислорода хитозаном и его производными in vitro/vivo (обзор). Прикладная биохимия и микробиология, 52 (1), 5 (2016). DOI: 10.7868/S0555109916010062
49. 49. Тарасевич Б. Н. ИК спектры основных классов органических соединений (МГУ, М., 2012).
50. 50. Черных С. В., Овчинников О. В., Воробьева Р. П., Латышев А. Н., Алпатова Д. В., Утехин А. Н., Еелев А. Б., Смирнов М. С. Исследование особенностей ассоциации молекул метиленового голубого в растворах по инфракрасным спектрам поглощения. Вестн. ВГУ. Сер.: Физика. Математика, 1, 97–101 (2006).