ОБНБиофизика Biophysics

  • ISSN (Print) 0006-3029
  • ISSN (Online) 3034-5278

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ДИНАМИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ ЭНДОЛИЗИНОВ T5 И PlyG in silico

Код статьи
S00063029250820082-1
DOI
10.31857/S00063029250820082
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 70 / Номер выпуска 2
Страницы
295-304
Аннотация
Эндолизины бактериофагов – часть комплекса литических ферментов, отвечающая за разрушение пептидогликана клеточной стенки бактерий. В данной работе методами молекулярной динамики и анализа нормальных мод были изучены динамические особенности однодоменного эндолизина бактериофага Т5 и многодоменного эндолизина PlyG гамма-фага. Был объяснен механизм активации эндолизина бактериофага Т5 кальцием и было обнаружено принципиальное различие в динамических особенностях однодоменных и многодоменных эндолизинов.
Ключевые слова
эндолизин молекулярная динамика анализ нормальных мод активация кальцием динамические особенности белков
Дата публикации
24.10.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
16

Библиография

  1. 1. Love M. J., Bhandari D., Dobson R. C. J., and Billington C. Potential for bacteriophage endolysins to supplement or replace antibiotics in food production and clinical care. Antibiotics (Basel, Switzerland), 7 (1), 17 (2018). DOI: 10.3390/antibiotics7010017
  2. 2. Fischetti V. A. Development of phage lysins as novel therapeutics: A historical perspective. Viruses, 10 (6), 310 (2018). DOI: 10.3390/v10060310
  3. 3. Czaplewski L., Bax R., Clokie M., Dawson M., Fairhead H., Fischetti V. A., Foster S., Gilmore B. F., Hancock R. E., Harper D., Henderson I. R., Hilpert K., Jones B. V., Kadioglu A., Knowles D., Olafsdottir S., Payne D., Projan S., Shaunak S., Silverman J., Thomas C. M., Trust T. J., Warn P., and Rex J. H. Alternatives to antibiotics −a pipeline portfolio review. Lancet. Infectious Diseases, 16 (2), 239–251 (2016). DOI: 10.1016/S1473-3099(15)00466-1
  4. 4. Vermassen A., Leroy S., Talon R., Provot C., Popowska M., and Desvaux M. Cell wall hydrolases in bacteria: Insight on the diversity of cell wall amidases, glycosidases and peptidases toward peptidoglycan. Front. Microbiol., 10, 331 (2019). DOI: 10.3389/fmicb.2019.00331
  5. 5. Wang M., Zhang J., Wei J., Jiang L., Jiang L., Sun Y., Zeng Z., and Wang Z. Phage-inspired strategies to combat antibacterial resistance. Crit. Rev. Microbial., 50 (2), 196–211 (2024). DOI: 10.1080/1040841X.2023.2181056
  6. 6. Low L. Y., Yang C., Perego M., Osterman A., and Liddington R. Role of net charge on catalytic domain and influence of cell wall binding domain on bactericidal activity, specificity, and host range of phage lysins. J. Biol. Chem., 286 (39), 34391–34403 (2011). DOI: 10.1074/jbc.M111.244160
  7. 7. Payne K. M. and Hatfull G. F. Mycobacteriophage endolysins: diverse and modular enzymes with multiple catalytic activities. PLoS One, 7 (3), e34052 (2012). DOI: 10.1371/journal.pone.0034052
  8. 8. Oliveira H., Melo L. D., Santos S. B., Nobrega F. L., Ferreira E. C., Cerca N., Azeredo J., and Kluskens L. D. Molecular aspects and comparative genomics of bacteriophage endolysins. J. Virol., 87 (8), 4558–4570 (2013). DOI: 10.1128/JVI.03277-12
  9. 9. Son B., Kong M., and Ryu S. The auxiliary role of the amidase domain in cell wall binding and exolytic activity of staphylococcal phage endolysins. Viruses, 10 (6), 284 (2018). DOI: 10.3390/v10060284
  10. 10. Khan F. M., Chen J. H., Zhang R., and Liu B. A comprehensive review of the applications of bacteriophage-derived endolysins for foodborne bacterial pathogens and food safety: recent advances, challenges, and future perspective. Front. Microbiol., 14, 1259210 (2023). DOI: 10.3389/fmicb.2023.1259210
  11. 11. Briers Y., Volckaert G., Cornelissen A., Lagaert S., Michiels C. W., Hertveldt K., and Lavigne R. Muralytic activity and modular structure of the endolysins of Pseudomonas aeruginosa bacteriophages phiKZ and EL. Mol. Microbiol., 65 (5), 1334–1344 (2007). DOI: 10.1111/j.1365-2958.2007.05870.x
  12. 12. Loessner M. J., Kramer K., Ebel F., and Scherer S. C-terminal domains of Listeria monocytogenes bacteriophage murein hydrolases determine specific recognition and high-affinity binding to bacterial cell wall carbohydrates. Mol. Microbiol., 44 (2), 335–349 (2002). DOI: 10.1046/j.1365-2958.2002.02889.x
  13. 13. Oechslin F., Menzi C., Moreillon P., and Resch G. The multidomain architecture of a bacteriophage endolysin enables intramolecular synergism and regulation of bacterial lysis. J. Biol. Chem., 296, 100639 (2021). DOI: 10.1016/j.jbc.2021.100639
  14. 14. Vazquez R., Garcia E., and Garcia P. Sequence-function relationships in phage-encoded bacterial cell wall lytic enzymes and their implications for phage-derived product design. J. Virol., 95 (14), e0032121 (2021). DOI: 10.1128/JVI.00321-21
  15. 15. Atilgan C., Okan O. B., and Atilgan A. R. How orientational order governs collectivity of folded proteins. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 78 (16), 3363–3375 (2010). DOI:10.1002/prot.22843
  16. 16. Leitner M. D. Frequency-resolved communication maps for proteins and other nanoscale materials. J. Chem. Phys., 130 (19), 195101 (2009). DOI: 10.1063/1.3130149
  17. 17. Cui Q. and Bahar I. Normal Mode Analysis: Theory and Applications to Biological and Chemical Systems, 1st ed. (Chapman and Hall/CRC, 2005). DOI: 10.1201/9781420035070
  18. 18. Van Wynsberghe A. W. and Cui Q. Interpreting correlated motions using normal mode analysis. Structure, 14 (11), 1647–1653 (2006). DOI: 10.1016/j.str.2006.09.003
  19. 19. Mikoulinskaia G. V., Odinokova I. V., Zimin A. A., Lysanskaya V. Y., Feofanov S. A., and Stepnaya O. A. Identification and characterization of the metal ion-dependent L-alanoyl-D-glutamate peptidase encoded by bacteriophage T5. FEBS J., 276 (24), 7329–7342 (2009). DOI: 10.1111/j.1742-4658.2009.07443.x
  20. 20. Schuch R., Nelson D., and Fischetti V. A. A bacteriolytic agent that detects and kills Bacillus anthracis. Nature, 418 (6900), 884–889 (2002). DOI: 10.1038/nature01026
  21. 21. Case D. A., Aktulga H. M., Belfon K., Cerutti D. S., Cisneros G. A., Cruzeiro V. W. D., Forouzesh N., Giese T. J., Gotz A. W., Gohlke H., Izadi S., Kasavajhala K., Kaymak M. C., King E., Kurtzman T., Lee T.-S., Li P., Liu J., Luchko T., Luo R., Manathunga M., Machado M. R., Nguyen H. M., O’Hearn K. A., Onufriev A. V., Pan F., Pantano S., Qi R., Rahnamoun A., Risheh A., Schott-Verdugo S., Shajan A., Swails J., Wang J., Wei H., Wu X., Wu Y., Zhang Sh., Zhao Sh., Zhu Q., Cheatham III Th. E., Roe D. R., Roitberg A., Simmerling C., York D. M., Nagan M. C., and Merz K. M. Jr. AmberTools. J. Chem. Inf. Model., 63 (20), 6183–6191 (2023). DOI: 10.1021/acs.jcim.3c01153
  22. 22. Grant B. J., Rodrigues A. P., ElSawy K. M., McCammon J. A., and Caves L. S. Bio3d: an R package for the comparative analysis of protein structures. Bioinformatics, 22 (21), 2695–2696 (2006). DOI: 10.1093/bioinformatics/btl461
  23. 23. Prokhorov D., Mikoulinskaia G., Kutyshenko V., and Uversky V. Structural basis of activation of zinc-dependent peptidase of the bacteriophage T5 by calcium ions: A glance at the ion-dependent functioning proteoforms. Preprints, 2024072561 (2024). DOI: 10.20944/preprints202407.2561.v1
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека