ОБНБиофизика Biophysics

  • ISSN (Print) 0006-3029
  • ISSN (Online) 3034-5278

ФОТОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ В РАСТВОРЕ НЕАРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ ПРИ КОМНАТНОЙ ТЕМПЕРАТУРЕ

Код статьи
S0006302925010029-1
DOI
10.31857/S0006302925010029
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 70 / Номер выпуска 1
Страницы
14-21
Аннотация
Впервые продемонстрировано, что водные растворы неароматических аминокислот, таких как L-аргинин гидрохлорид, L-лизин гидрохлорид и глицин, могут излучать флуоресценцию и послесвечение при возбуждении УФ-видимым светом при комнатной температуре. Послесвечение люминесценции отличается от обычной флуоресценции слабой интенсивностью и большой длительностью излучения. Наличие кратковременной и долгоживущей флуоресценции у нетрадиционных люминофоров указывает на двойную природу флуоресценции и существование разных по природе возбужденных состояний. Обнаруженная корреляция в форме спектров кратковременной и долгоживущей флуоресценции позволяет предположить, что послесвечение люминесценции соответствует термоактивированной замедленной флуоресценции, возникающей через механизм реконверсии из самого низкого триплетного состояния T1 в самое низкое синглетное состояние S1. Дальнейшие исследования помогут пролить света на понимание биофизики фотоиндуцированных процессов в биологических системах.
Ключевые слова
неароматические флуоресцирующие аминокислоты собственная флуоресценция послесвечение люминесценции при комнатной температуре вода ненасыщенный раствор
Дата публикации
24.10.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
11

Библиография

  1. 1. Shukla A., Mukherjee S., Sharma S., Agrawal V., Kishan K. V. R., and Guptasarma P. A novel UV laser induced visible blue radiation from protein crystals and aggregates: scattering artifacts or fluorescence transitions of peptide electrons delocalized through hydrogen bonding? Arch. Biochem. Biophys., 428 (2), 144–153 (2004). DOI: 10.1016/j.abb.2004.05.007
  2. 2. Chen X., Luo W., Ma H., Peng Q., Yuan W. Z., and Zhang Y. Prevalent intrinsic emission from nonaromatic amino acids and (poly(aminoacids). Sci. China Chen., 61 (3), 351–359 (2018). DOI: 10.1007/s11426-017-9114-4
  3. 3. Homchaudhuri L. and Swaminathan R. Novel absorption and fluorescence characteristics of L-lysine. Chem. Lett., 30 (8), 844−845 (2001).
  4. 4. del Mercato L. L., Pompa P. P., Maruccio G., Torre A. D., Sabella S., Tamburro A. M., Cigolani R., and Rinaldi R. Charge transport and intrinsic fluorescence in amyloid-like fibrils. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 104 (46), 18019–18024 (2007). DOI: 10.1073/pnas.0702843104
  5. 5. Chan F. T. S., Kaminski Schierle G. S., Kumita J. R., Bertoncini C. W., Dobson C. M. and Kaminski C. F. Protein amyloids develop an intrinsic fluorescence signature during aggregation. Analyst., 138 (7), 2156–2162 (2013). DOI: 10.1039/C3AN36798C
  6. 6. Zhang H., Zhao Z., McGonigal P. R., Ye R., Liu S., Lam J. W. Y., Kwok R. T. K., Yuan W. Z., Xie J., Rogach A. L., and Tang B. Z. Clusterization-triggered emission: Uncommon luminescence from common materials. Materials Today, 32, 275–292 (2020). DOI: 10.1016/j.mattod.2019.08.010
  7. 7. Guptasarma P. Solution-state characteristics of the ultraviolet A-induced visible fluorescence from proteins. Arch. Biochem. Biophys., 478 (2), 127–129 (2008). DOI: 10.1016/j.abb.2008.08.002
  8. 8. Ye R., Liu Y., Zhang H., Su H., Zhang Y., Xu L., Hu R., Kwok R. T. K., Wong K. S., Lam J. W. Y., Goddard III W. A., and Tang B. Z. Non-conventional fluorescent biogenic and synthetic polymers without aromatic rings. Polym. Chem., 8 (10), 1722–1727 (2017). DOI: 10.1039/c7py00154a
  9. 9. Pinotsi D., Buell A. K., Dobson C. M., Kaminski Schierle G. S., and Kaminski C. F. A label-free, quantitative assay of amyloid fibril growth based on intrinsic fluorescence. Chem. Bio. Chem., 14 (7), 846–850 (2013). DOI: 10.1002/cbic.201300103
  10. 10. Hong Y., Lam J. W. Y., and Tang B. Z. Aggregation-induced emission: Phenomenon, mechanism and applications. Chem. Commun., 29, 4332–4353 (2009). DOI: 10.1039/B904665H
  11. 11. Homchaudhuri L. and Swaminathan A.G. Near ultraviolet absorption arising from lysine residues in close proximity: a probe to monitor protein unfolding and aggregation in lysine-rich proteins. Bull. Chem. Soc. Jpn., 77 (4), 765–766 (2004). DOI: 10.1246/bcsj.77.765
  12. 12. Liao P., Huang J., Yan Y., and Tang B. Z. Clusterizationtriggered emission (CTE): one for all, all for one. Mater. Chem. Front., 5 (18), 6693−6717 (2021). DOI: 10.1039/D1QM00808K
  13. 13. Pinotsi D., Grisanti L., Mahou P., Gebauer R., Kaminski C.F., Hassanali A., and Kaminski Schierle G. S. Proton transfer and structure-specific fluorescence in hydrogen bond-rich protein structures. J. Am. Chem. Soc., 138 (9), 3046–3057 (2016). DOI: 10.1021/jacs.5b11012
  14. 14. Zhao W., He Z., and Tang B. Z. Room-temperature phosphorescence from organic aggregates. Nat. Rev. Mater., 5 (12), 869–885 (2020). DOI: 10.1038/s41578-020-0223-z
  15. 15. Теренин А. Н. Фотоника молекул красителей и родственных органических соединений (Наука, Ленинград, 1967).
  16. 16. Lakowicz J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy, 3rd edition, Ed. by J. R. Lakowicz (Springer, Berlin., Germany, 2006).
  17. 17. Luo X., Tian B., Zhai Y., Guo H., Liu S., Li J., Li S., James T. D., and Chen Z. Room-temperature phosphorescent materials derived from natural resources. Nat. Rev. Chem., 7 (11), 800–812 (2023). DOI: 10.1038/s41570-023-00536-4
  18. 18. Дегтярева О. В., Афанасьев В. Н., Хечинашвили Н. Н., Терпугов Е. Л. Структура и свойства L-лизина монохлорида и L-глицина в жидкой фазе при воздействии оптическим излучением низкой интенсивности. Современные проблемы науки и образования, 4, 288 (2013). URL: https://scienceeducation.ru/ru/article/view?id=10010.
  19. 19. Terpugov E. L., Kondratyev M. S. and Degtyareva O. V. Light-induced effects in glycine aqueous solution studied by Fourier transform infrared-emission spectroscopy and ultraviolet-visible spectroscopy. J. Biomol. Struct. Dynamics, 39 (1), 108−117 (2020). DOI: 10.1080/07391102.2020.1717628
  20. 20. Terpugov E. L., Udaltsov S. N., and Degtyareva O. V. Study of the Spectral Characteristics of L-Lysine and L-Arginine Using UV-VIS Spectroscopy and SteadyState and Synchronous Fluorescence Spectroscopy. Biophysics, 66 (5), 726–732 (2021). DOI: 10.1134/S0006350921050250
  21. 21. Demchenko A. P. The red-edge effects: 30 years of exploration. Luminescence, 17 (1), 19–42 (2002). DOI: 10.1002/bio.671
  22. 22. Борн М. и Вольф Э. М. Основы оптики (Наука, М., 1973).
  23. 23. Khanarian G. and Moore W. J. The Kerr effect of amino acids in water. Austral. J. Chem., 33 (8), 1727–1741 (1980). DOI: 10.1071/CH9801727
  24. 24. Dou X., Zhou Q., Chen X., Tan Y., He X., Lu P., Sui K., Tang B. Z., Zhang Y., and Yuan W. Z. Clustering-triggered emission and persistent room temperature phosphorescence of sodium alginate. Biomacromolecules, 19 (6), 2014−2022 (2018). DOI: doi.org/10.1021/acs.biomac.8b00123
  25. 25. Xiao G., Fang X., Ma Yu-J., and Yan D. Multi-mode and dynamic persistent luminescence from metal cytosine halides through balancing excited-state proton transfer. Adv.Sci. (Weinh), 9 (16), e2200992 (2022). DOI: 10.1002/advs.202200992
  26. 26. Zhang P., Zhang S., Yang J., Li P., and Li H. Clusterization-triggered room temperature phosphorescence supramolecular assembly with extraordinary stimulus-responsive features from nonaromatic amino acids. Chemistry – Eur. J., 29 (38), e202300371 (2023). DOI: 10.1002/chem.202300371
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека