- Код статьи
- S0006302925020098-1
- DOI
- 10.31857/S0006302925020098
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 2
- Страницы
- 305-313
- Аннотация
- С помощью методов спектроскопии комбинационного рассеяния, флуоресцентной спектроскопии и метода время-коррелированного счета фотонов установлено, что повышение температуры среды инкубации эритроцитов человека вызывает увеличение гомогенности распределения гемоглобина в цитоплазме эритроцитов и снижение плотности упаковки молекулы глобина, что, по всей видимости, является результатом влияния эффекта «макромолекулярного краудинга» клетки. Выявленные изменения конформации характерны только для гемоглобина в клетке и не зависят от изменений поверхностного потенциала плазматической мембраны. Предполагается наличие нескольких пулов молекул гемоглобина, отличающихся между собой по структуре и динамике белковой глобулы, формирующих гетерогенное распределение гемоглобина внутри эритроцита за счет соединения молекул гемоглобина в кластеры. Обсуждается возможность участия данных эффектов в сигнально-регуляторной функции переноса и транспорта кислорода.
- Ключевые слова
- гемоглобин эритроцит комбинационное рассеяние краудинг
- Дата публикации
- 24.10.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 16
Библиография
- 1. Ellis R. J. Macromolecular crowding: an important but neglected aspect of the intracellular environment. Curr. Opin. Struct. Biol., 11 (1), 114–119 (2001). DOI: 10.1016/S0959-440X(00)00172-X
- 2. Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., and Uversky V. N. What macromolecular crowding can do to a protein. Int. J. Mol. Sci., 15 (12), 23090–23140 (2014). DOI: 10.3390/ijms151223090
- 3. Luneva O. G., Sidorenko S. V., Ponomarchuk O. O., Tverskoy A. M., Cherkashin A. A., Rodnenkov O. V., Alekseeva N. V., Deev L. I., Maksimov G. V., Grygorczyk R., and Orlov S. N. Deoxygenation affects composition of membrane-bound proteins in human erythrocytes. Cell. Physiol. Biochem., 39 (1), 81–88 (2016). DOI: 10.1159/000445607
- 4. Dybas J., Bokamper M. J., Marzec K. M., and Mak P. J. Probing the structure-function relationship of hemoglobin in living human red blood cells. Spectrochim. Acta. A. Mol. Biomol. Spectrosc. 239, 118530 (2020). DOI: 10.1016/j.saa.2020.118530
- 5. Nikelshparg E. I., Baizhumanov A. A., Bochkova Z. V., Novikov S. M., Yakubovsky D. I., Arsenin A. V., and Brazhe N. A. Detection of hypertension-induced changes in erythrocytes by SERS nanosensors. Biosensors, 12 (1), 32 (2022). DOI: 10.3390/bios12010032
- 6. Kuleshova I. D., Zaripov P. I., Poluektov Y. M., Anashkina A. A., Kaluzhny D. N., Parshina E. Y., Maksimov G. V., Mitkevich V. A., Makarov A. A., and Petrushanko I. Y. Changes in hemoglobin properties in complex with glutathione and after glutathionylation. Int. J. Mol. Sci., 24 (17), 13557 (2023). DOI: 10.3390/ijms241713557
- 7. Artmann G. M., Kelemen C., Porst D., Buldt G., and Chien S. Temperature transitions of protein properties in human red blood cells. Biophys. J., 75 (6), 3179–3183 (1998). DOI: 10.1016/S0006-3495(98)77759-8
- 8. Doster W. and Longeville S. Microscopic diffusion and hydrodynamic interactions of hemoglobin in red blood cells. Biophys. J., 93 (4), 1360–1368 (2007). DOI: 10.1529/biophysj.106.097956
- 9. Stadler A. M., Digel I., Artmann G. M., Embs J. P., Zacca, G., and Buldt G. Hemoglobin dynamics in red blood cells: correlation to body temperature. Biophys. J., 95 (11), 5449–5461 (2008). DOI: 10.1529/biophysj.108.138040
- 10. Minton A. P. The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media. J. Biol. Chem., 276 (14), 10577–10580 (2001). DOI: 10.1074/jbc.R100005200
- 11. Parshina E. Y., Yusipovich A. I., Platonova A. A., Grygorczyk R., Maksimov G. V., and Orlov S. N. Thermal inactivation of volume-sensitive K+, Cl− cotransport and plasma membrane relief changes in human erythrocytes. Pflug. Arch. – Eur. J. Physiol., 465, 977–983 (2013). DOI: 10.1007/s00424-013-1221-4
- 12. Vlasov A. V., Maliar N. L., Bazhenov S. V., Nikelshparg E. I., Brazhe N. A., Vlasova A. D., and Gordeliy V. I. Raman scattering: from structural biology to medical applications. Crystals, 10 (1), 38 (2020). DOI:10.3390/cryst10010038
- 13. Li-Chan E., Nakai S., and Hirotsuka M. Raman spectroscopy as a probe of protein structure in food systems In: Protein structure-function relationships in foods, Ed. By R. Y. Yada, R. L. Jackman, and J. L. Smith (Springer, Boston, USA, 1994), pp. 163–197. DOI: 10.1007/978-1-4615-2670-4_8
- 14. Wallach D. F., Verma S. P., and Fookson, J. Application of laser Raman and infrared spectroscopy to the analysis of membrane structure. Rev. Biomembr., 559 (2–3), 153–208 (1979). DOI: 10.1016/0304-4157(79)90001-7
- 15. Wilson W. W., Wade M. M., Holman S. C., and Champlin F. R. Status of methods for assessing bacterial cell surface charge properties based on zeta potential measurements. J. Microbiol. Methods, 43 (3), 153–164 (2001). DOI: 10.1016/S0167-7012(00)00224-4
- 16. Gryzunov Y. A., Syrejshchikova T. I., Komarova M. N., Misionzhnik E. Y., Uzbekov M. G., Molodetskich A. V., Dobretsov G. E., and Yakimenko M. N. Serum albumin binding sites properties in donors and in schizophrenia patients: the study of fluorescence decay of the probe K-35 using S-60 synchrotron pulse excitation. Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. Sect. Accel. Spectrometers Detect. Assoc. Equip., 448 (1–2), 478–482 (2000). DOI: 10.1016/S0168-9002(99)00720-2
- 17. Slatinskaya O. V., Zaripov P. I., Brazhe N. A., Petrushanko I. Y., and Maksimov G. V. Changes in the conformation and distribution of hemoglobin in the erythrocyte upon inhibition of Na+/K+-ATPase activity. Biophysics, 67 (5), 726–733 (2022). DOI: 10.1134/S0006350922050189
- 18. Slatinskaya O. V., Brazhe N. A., Orlov S. N., and Maksimov G. V. The role of extracellular Ca2+ in regulating the distribution and conformation of hemoglobin in erythrocytes. Biochemistry (Moscow), Suppl. Ser. A: Membrane and Cell Biology, 15 (3), 230–238 (2021). DOI: 10.1134/S1990747821030090
- 19. Cheng Y., Lin H., Xue D., Li R., and Wang K. Lanthanide ions induce hydrolysis of hemoglobin-bound 2, 3-diphosphoglycerate (2, 3-DPG), conformational changes of globin and bidirectional changes of 2, 3-DPG-hemoglobin’s oxygen affinity. Biochim. Biophys. Acta, 1535 (2), 200–216 (2001). DOI: 10.1016/S0925-4439(00)00100-9
- 20. Quds R., Hashmi M. A., Iqbal Z., and Mahmood R. Interaction of mancozeb with human hemoglobin: Spectroscopic, molecular docking and molecular dynamic simulation studies. Spectrochim. Acta. A. Mol. Biomol. Spectrosc., 280, 121503 (2022). DOI: 10.1016/j.saa.2022.121503
- 21. Gryczynski Z., Tenenholz T., and Bucci E. Rates of energy transfer between tryptophans and hemes in hemoglobin, assuming that the heme is a planar oscillator, Biophys. J., 63 (3), 648–653 (1992). DOI: 0006-3495/92/09/648/06
- 22. He W., Dou H., Li Z., Wang X., Wang L., Wang R., and Chang J. Investigation of the interaction between five alkaloids and human hemoglobin by fluorescence spectroscopy and molecular modeling. Spectrochim. Acta. A. Mol. Biomol. Spectrosc., 123, 176–186 (2014). DOI: 10.1016/j.saa.2013.12.059
- 23. Makarska-Bialokoz M. (2017). Analysis of the binding interaction in uric acid–Human hemoglobin system by spectroscopic techniques. Spectrochim. Acta. A. Mol. Biomol. Spectrosc., 178, 47–54 (2017). DOI: 10.1016/j.saa.2017.01.063
- 24. Sreerama N. and Woody R. W. Estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra: comparison of CONTIN, SELCON, and CDSSTR methods with an expanded reference set. Anal. Biochem., 287 (2), 252–260 (2000). DOI: 10.1006/abio.2000.4880
- 25. Fa H., Wang B., Zhang Y., Zhu Y., Song B., Xu H., Zhai Yu., Qiao M., and Sun F. A cryo-electron microscopy support film formed by 2D crystals of hydrophobin HFBI. Nature Commun., 12 (1), 7257 (2021). DOI: 10.1038/s41467-021-27596-8
- 26. Mohandas N. and Gallagher P. G. Red cell membrane: past, present, and future. Blood, 112 (10), 3939–3948. (2008). DOI: 10.1182/blood-2008-07-161166
- 27. Paschenko V. Z., Gorokhov V. V., Korvatovsky B. N., Knox P. P., Grishanova N. P., and Goryachev S. N. A study of the temperature dependence of tryptophan fluorescence lifetime in the range of –170 to +20°С in various solvents. Biophysics, 66 (3), 385–394 (2021). DOI: 10.1134/S0006350921030143
- 28. Maksimov E. G., Sluchanko N. N., Slonimskiy Y. B., Slutskaya E. A., Stepanov A. V., Argentova-Stevens A. M., Shirshin E. A., Tsoraev G. V., Klementiev K. E., Slatinskaya O. V., Lukashev E. P., Friedrich T., Paschenko V. Z., and Rubin A. B.The photocycle of orange carotenoid protein conceals distinct intermediates and asynchronous changes in the carotenoid and protein components. Sci. Rep., 7 (1), 15548 (2017). DOI: 10.1038/s41598-017-15520-4
- 29. Hasan S. and Naeem A. Consequence of macromolecular crowding on aggregation propensity and structural stability of haemoglobin under glycating conditions. Int. J. Biol. Macromol., 162, 1044–1053 (2020). DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.06.127