- Код статьи
- S0006302925010098-1
- DOI
- 10.31857/S0006302925010098
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 78-85
- Аннотация
- Субъединицы потенциал-зависимых калиевых каналов Kv1.1 и Kv1.2 могут формировать в клетках как гомо-, так и гетеротетрамерные каналы, функциональные свойства и локализация которых значительно отличаются. Методом конфокальной микроскопии на основе фёрстеровского резонансного переноса энергии проведено исследование образования Kv1-каналов при совместной экспрессии в клетках нейробластомы мыши Neuro-2а субъединиц Kv1.1(S369T) и Kv1.2(S371T), слитых соответственно с флуоресцентным белком mKate2 и TagCFP и обладающих благодаря мутации усиленным выносом на мембрану. Установлено, что TagCFP-Kv1.1(S369T) и mKate2-Kv1.2(S371T) эффективно формируют гетероканалы, которые локализуются как на мембране, так и в цитоплазме клеток. При отсутствии мутации S369T гетероканалы в мембрану не встраиваются, что указывает на необходимость вспомогательных факторов для переноса нативных гетероканалов в мембрану клеток. Помимо гетероканалов в клетках Neuro-2a формируются и гомотетрамерные каналы, но эффективность образования гетероканалов намного выше.
- Ключевые слова
- калиевые каналы потенциал-зависимые гетеротетрамеры фёрстеровский резонансный перенос энергии конфокальная микроскопия
- Дата публикации
- 24.10.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 15
Библиография
- 1. Ovsepian S. V., Leberre M., Steuber V., O'Leary V. B., Leibold Ch. J., and Dolly O. Distinctive role of Kv1.1 subunit in the biology and functions of low threshold K+ channels with implications for neurological disease. Pharmacol. Ther., 159, 93–101 (2016). DOI: 10.1016/j.pharmthera.2016.01.005
- 2. Al-Sabi A., Kaza S. K., Dolly O. J., and Wang J. Pharmacological characteristics of Kv1.1- and Kv1.2-containing channels are influenced by the stoichiometry and positioning of their α subunits. Biochem. J., 454, 101–108 (2013). DOI: 10.1042/BJ20130297
- 3. 3. Robbins C. A. and Tempel B. L. Kv1.1 and Kv1.2: similar channels, different seizure models. Epilepsia, 53 (Suppl 1), 134–141 (2012). DOI: 10.1111/J.1528-1167.2012.03484.X
- 4. Ma Z., Lavebratt C., Almgren M., Portwood N., Forsberg L. E., Bränström R., Berglund E., Falkmer S., Sundler F., Wierup N., and Björklund A. Evidence for presence and functional effects of Kv1.1 channels in β-cells: general survey and results from mceph/mceph mice. PLoS One, 6 (4), e18213 (2011). DOI: 10.1371/journal.pone.0018213
- 5. Fellerhoff-Losch B., Korol S. V., Ganor Y., Gu S., Cooper I., Eilam R., Besser M., Goldfinger M., Chowers Y., Wank R., Birnir B., and Levite M. Normal human CD4(+) helper T cells express Kv1.1 voltage-gated K+ channels, and selective Kv1.1 block in T cells induces by it-self robust TNFα production and secretion and activation of the NFκB non-canonical pathway. J. Neural Transm.(Vienna), 123, 137–157 (2016). DOI: 10.1007/s00702-015-1446-9
- 6. Park W. S., Firth A. L., Han J., and Ko E. A. Patho-, physiological roles of voltage-dependent K+ channels in pulmonary arterial smooth muscle cells. J. Smooth Muscle Res., 46, 89–105 (2010). DOI: 10.1540/jsmr.46.89
- 7. Pinatel D. and Faivre-Sarrailh C. Assembly and Function of the Juxtaparanodal Kv1 Complex in Health and Disease. Life (Basel), 11, 1–22 (2020). DOI: 10.3390/LIFE11010008
- 8. Manganas L. N. and Trimmer J. S. Subunit composition determines Kv1 potassium channel surface expression. J. Biol. Chem., 275, 29685–29693 (2000). DOI: 10.1074/JBC.M005010200
- 9. Duménieu M., Oulé M., Kreutz M. R., and LopezRojas J. The segregated expression of voltage-gated potassium and sodium channels in neuronal membranes: functional implications and regulatory mechanisms. Front. Cell. Neurosci., 11, 115 (2017). DOI: 10.3389/fncel.2017.00115
- 10. Capera J., Serrano-Novillo C., Navarro-Pérez M., Cassinelli S., and Felipe A. The potassium channel odyssey: Mechanisms of traffic and membrane arrangement. Int. J. Mol. Sci., 20, 734 (2019). DOI: 10.3390/ijms20030734
- 11. Manganas L. N., Wang Q., Scannevin R. H., and Trimmer J. S. Identification of a trafficking determinant localized to the Kv1 potassium channel pore. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 14055–14059 (2001). DOI: 10.1073/PNAS.241403898
- 12. Zhu J., Watanabe I., Gomez B., and Thornhill W. B. Determinants involved in Kv1 potassium channel folding in the endoplasmic reticulum, glycosylation in the Golgi, and cell surface expression. J. Biol. Chem., 276, 39419–39427 (2001). DOI: 10.1074/JBC.M107399200
- 13. Zhu J., Gomez B., Watanabe I., and Thornhill W. B. Amino acids in the pore region of Kv1 potassium channels dictate cell-surface protein levels: a possible trafficking code in the Kv1 subfamily. Biochem. J., 388, 355–362 (2005). DOI: 10.1042/BJ20041447
- 14. Orlov N. A., Kryukova E. V., Efremenko A. V., Yakimov S. A., Toporova V. A., Kirpichnikov M. P., Nekrasova O. V., and Feofanov A. V. Interactions of the Kv1.1 channel with peptide pore blockers: A fluorescent analysis on mammalian cells. Membranes (Basel), 13 (7), 645 (2023). DOI: 10.3390/membranes13070645
- 15. Ignatova A. A., Kryukova E. V., Novoseletsky V. N., Kazakov O. V., Orlov N. A., Korabeynikova V. N., Larina M. V., Fradkov A. F., Yakimov S. A., Kirpichnikov M. P., Feofanov A. V., and Nekrasova O. V. New high-affinity peptide ligands for Kv1.2 channel: selective blockers and fluorescent probes. Cells, 13 (24), 2096 (2024). DOI: 10.3390/cells13242096
- 16. Orlov N. A., Ignatova A. A., Kryukova E. V., Yakimov S. A., Kirpichnikov M. P., Nekrasova O. V., and Feofanov A. V. Combining mKate2-Kv1.3 channel and Atto488-hongotoxin for the studies of peptide pore blockers on living eukaryotic cells. Toxins (Basel), 14 (12), 858 (2022). DOI: 10.3390/toxins14120858
