RAS BiologyБиофизика Biophysics

  • ISSN (Print) 0006-3029
  • ISSN (Online) 3034-5278

Essential Role of Disproportionation Reaction of Nitric Oxide Molecules in Their Functioning Mechanism in Living Organisms

PII
S0006302925010214-1
DOI
10.31857/S0006302925010214
Publication type
Review
Status
Published
Authors
Volume/ Edition
Volume 70 / Issue number 1
Pages
174-180
Abstract
The article considers the question of why nitrosyl ligands in dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands which are proposed as a “working form” of endogenous nitric oxide (NO) in living organisms are presented equally in dinitrosyl iron complexes as NO molecules and nitrosonium (NO+) cations? It has been shown that such type of presentation is determined by the mechanism of dinitrosyl iron complexes formation from NO molecules, loosely bound bivalent iron and thiol-containing compounds in living organisms. The disproprtionation reaction between NO molecules bound in pairs with Fe2+ ion plays the main role in this process. Regarding thiol-containing ligands they ensure the stabilization of nitrosonium cations arising in NO disproprtionation reaction.
Keywords
оксид азота динитрозильные комплексы железа катион нитрозония реакция диспропорционирования
Date of publication
24.10.2025
Year of publication
2025
Number of purchasers
0
Views
19

References

  1. 1. Ignarro L. Nitric Oxide Biology and Pharmacology (Academ. Press, Zurich, 2000).
  2. 2. Domingos P., Prado A. M., Wong A., Gehring C., and Feijo J. A. Nitric oxide: a multitasking signaling gas in plants. Mol. Plant., 8 (4), 506–520 (2015). DOI: 10.1016/j.molp.2014.12.010
  3. 3. Stern A. and Zhu J. An introduction to nitric oxide sensing and response in bacteria. Adv. Appl. Microbiol., 87, 187–220 (2014). DOI: 10.1016/B978-0-12-800261-2.00005-0
  4. 4. Ascenzi P., di Masi A., Sciorati C., and Clementi E. Peroxynitrite – an ugly biofactor? Biofactors, 36, 264–273 (2010). DOI: 10.1002/biof.103
  5. 5. Radi R. Oxygen radicals, nitric oxide, and peroxynitrite: redox pathway in molecular medicine. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 115 (23), 5839–5848 (2018). DOI: 10.1073/pnas.1804932115
  6. 6. Buchachenko A. L. and Berdinsky V. L. Spin catalysis of chemical reactions. J. Phys. Chem., 100, 18292–18303 (1996).
  7. 7. Agnew S. F., Spansou B. I., and Jones L. H. Disproportionation of nitric oxide at high pressure. J. Phys. Chem., 89, 1678–1682 (1985).
  8. 8. Vanin A. F. Nitosonium ions as a constituents of dinitrosyl iron complexes with glutathione responsible for their S-nitrosating activity. Austin J. Anal. Pharm. Chem., 5, 1109–1119 (2018). DOI: 10.26420/austinjanalpharmchem.2018.1109
  9. 9. Vanin A. F. What is the mechanism of nitric oxide conversion into nitrosonium ions ensuring S-nitrosating processes in living organisms. Cell Biochem. Biophys., 77, 279–292 (2019). DOI: 10.1007/s12013-019-00886-1
  10. 10. Melia T. P. Decomposition of nitric oxide at elevated pressure. J. Inorg. Nucl. Chem., 27, 95–98 (1965).
  11. 11. Liu Q., Yu K., and Yi P. Affinity of Fe2+ to nitric oxide in aqueous solutions. Enviroment. Sci. Pollution Res., 28, 19540–19550 (2019).
  12. 12. Vanin A. F. How is nitric oxide (NO) сonverted into nitrosonium cation (NO+) in living organisms? (Based on the results of optical and EPR analysis of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands). Appl. Magn. Res., 51, 851–876 (2020). DOI: 10.1007/s00723-020-01270-6
  13. 13. Vanin A.F. Physico-chemistry of dinitrosyl iron complexes as a determinant of their biological activity. Int. J. Mol. Sci., 22, 10536 (2021). DOI: 10/3390/ijms22191035610.1007/s00723-020-01270-6
  14. 14. Vanin A. F. and Burbaev D. Sh. Electronic and spatial structures of water-soluble dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands underlying their activity to act as nitric oxide and nitrosonium ion donors. Biophys. J., 14, 878236 (2011). DOI: 10.1155/2011/878236
  15. 15. Налбандян Р. М., Ванин А. Ф. и Блюменфельд Л. А. В сб. Тезисы Всесоюз. конф. «Свободнорадикальные процессы в биологических системах» (Москва, 1964), с. 18.
  16. 16. Ванин А. Ф. и Налбандян Р. М. Свободные радикалы нового типа в дрожжевых клетках. Биофизика, 10, 167–168 (1965).
  17. 17. Ванин А. Ф., Блюменфельд Л. А. и Четвериков А. Г. Исследование комплексов негемового железа в клетках и тканях методом ЭПР. Биофизика, 12, 829–841 (1967).
  18. 18. Mikoyan V. D., Burgova E. N., Borodulin R. R., and Vanin A. F. The binuclear form of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands in animal tissues. Nitric Oxide, 62, 1–10 (2017). DOI: 10.1016/j.niox.2016.10.007
  19. 19. Ванин А. Ф. Динитрозильные комплексы железа с тиолсодержащими лигандами как функционально активная, «рабочая» форма системы оксида азота в живых организмах (обзор). Молекуляр. биология, 57 (6), 925–937 (2023). DOI: 10.31857/S0026898423060204, EDN: QLHGFC
  20. 20. Stojanović S., Stanić D., Nikolić M., Spasić M., and Niketić V. Iron catalyzed conversion of NO into nitrosonium (NO+) and nitroxyl (HNO/NO-) species. Nitric Oxide, 11 (3), 256–262 (2004). DOI: 10.1016/j.niox.2004.09.007
  21. 21. Niketíc V., Stojanović S., Nikolić A., Spasić M., and Michelson A. M. Exposure of Mn and FeSODs, but not Cu/ZnSOD, to NO leads to nitrosonium and nitroxyl ions generation which cause enzyme modification and inactivation: an in vitro study. Free Radic. Biol. Med., 27 (9–10), 992–996 (1999). DOI: 10.1016/s0891-5849(98)00256-1
  22. 22. Bonner E. T. and Stedman G. The chemistry of nitric oxide and redox-related spesies. In: Methods of Nitric Oxide Research, Ed. by M. Feelish and J. S. Stamler (John Willey and Sons, N-Y., 1996), pp. 3–18.
  23. 23. D’Autréaux B., Horner O., Oddou J. L., Jeandey C., Gambarelli S., Berthomieu C., Latour J. M., and Michaud-Soret I. Spectroscopic description of the two nitrosyl-iron complexes responsible for fur inhibition by nitric oxide. J. Am. Chem. Soc., 126 (19), 6005–6016 (2004). DOI: 10.1021/ja031671a
  24. 24. Ванин А. Ф. и Ткачев Н. А. Динитрозильные комплексы железа с тиол-содержащими лигандами как источник универсальных цитотоксинов – катионов нитрозония. Биофизика, 68, 421–434 (2023). DOI: 10.31857/S0006302923030018
  25. 25. Bosworth C. A., Toledo J. C. Jr., Zmijewski J. W., Li Q., and Lancaster J. R. Jr. Dinitrosyliron complexes and the mechanism(s) of cellular protein nitrosothiol formation from nitric oxide. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106 (12), 4671–4676 (2009). DOI: 10.1073/pnas.0710416106
  26. 26. Chen Y. J., Ku W. C., Feng L. T., Tsai M. L., Hsieh C. H., Hsu W. H., Liaw W. F., Hung C. H., and Chen Y. J. Nitric oxide physiological responses and delivery mechanisms probed by water-soluble Roussin's red ester and {Fe(NO)2}10 DNIC. J. Am. Chem. Soc., 130 (33), 10929–10938 (2008). DOI: 10.1021/ja711494m
  27. 27. Vanin A. F., Tronov V. A., and Borodulin R. R. Nitrosonium cation as a cytrotoxic component of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands (based on the experimental work on MCF-7 hyman breast cancer cell culture) Cell Biochem. Biophys., 79, 93–102 (2021). DOI: 10.1007/s12013-020-00962-x
  28. 28. Kleschyov A. L., Strand S., Schmitt S., Gottfried D., Skatchkov M., Daiber A., Umansky V., and Munzel T. Dinitrosyl-iron triggers apoptosis in Jurkat cells despite overexpression of Bcl-2. Free Rad. Biol. Med., 40, 1340–1348 (2006). DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2004.12.001
  29. 29. Ванин А. Ф., Телегина Д. И., Микоян В. Д., Ткачев Н. А. и Васильева С. В. Цитостатическое действие динитрозильных комплексов железа с глутатионом на клетки Escherichia coli определяется катионами нитрозония, высвобождающимися из этих комплексов. Биофизика, 67, 938–946 (2022). DOI: 10.1134/S0006350922050207
  30. 30. Шиповалов А. В., Ванин А. Ф., Пьянков О. В., Багрянская Е. Г., Микоян В. Д. и Попкова В. Я. Противовирусная активность катионов нитрозония в отношении SARS-CoV-2 на модели сирийского хомячка. Биофизика, 67 (5), 969–981 (2022). DOI: 10.31857/S0006302922050167
  31. 31. Шиповалов А. В., Ванин А. Ф., Ткачев Н. А. и др. Противовирусное действие в отношении SARS-CoV-2 растворов динитрозильных комплексов железа при их ингаляции сирийским хомячкам в «nose-only» камере. Биофизика, 68 (6), 318–1328 (2024). DOI: 10.31857/S0006302924060176, EDN: NKJCHT
  32. 32. Fratacci M. D., Frostell C. G., Chen T. Y., Wain J. C. Jr, Robinson D. R., and Zapol W. M. Inhaled nitric oxide. A selective pulmonary vasodilator of heparin-protamine vasoconstriction in sheep. Anesthesiology, 75 (6), 990–999 (1991). DOI: 10.1097/00000542-199112000-00011
  33. 33. Semigran M. J., Cockrill B. A., Kacmarek R., Thompson B. T., Zapol W. M., Dec G. W., and Fifer M. A. Hemodynamic effects of inhaled nitric oxide in heart failure. J. Am. Coll. Cardiol., 24 (4), 982–988 (1994). DOI: 10.1016/0735-1097(94)90859-1
  34. 34. Ванин А. Ф., Пекшев А. В., Вагапов А. Б., Шарапов Н. А., Лакомкин В. Л., Абрамов А. А., Тимошин А. А. и Капелько В. И. Газообразный оксид азота и динитрозильные комплексы железа с тиолсодержащими лигандами как предполагаемыелекарственные средства, способные купировать COVID-19. Биофизика, 66 (1), 183–194 (2021). DOI: 10.31857/S0006302921010208
  35. 35. Ванин А. Ф., Абрамов А. А., Вагапов А. Б., Тимошин А. А. Пекшев А. В., Лакомкин В. Л. и Рууге Э. К. Почему вдыхание газообразного оксида азота не влияет на системное артериальное давление у человека и животных? Биофизика, 68, 1259–1264 (2023). DOI: 10.31857/S0006302923060170
  36. 36. Vedernikov Y. P., Mordvintcev P. I., Malenkova I. V., and Vanin A. F. Similarity between the vasorelaxing activity of dinitrosyl iron cysteine complexes and endothelium-derived relaxing factor. Eur. J. Pharmacol., 211, 313–317 (1992). DOI: 10.1016/0014-2999(92)90386-i
  37. 37. Mingos D. V. P., Historical introduction to nitrosyl complexes. Structure & Bonding, 153, 15–44 (2014). DOI: 10.1007/43_2013_116
QR
Translate

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Higher Attestation Commission

At the Ministry of Education and Science of the Russian Federation

Scopus

Scientific Electronic Library